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云之南

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专业背景:计算机科学 研究方向与兴趣: JavaEE-Web软件开发, 生物信息学, 数据挖掘与机器学习, 智能信息系统 目前工作: 基因组, 转录组, NGS高通量数据分析, 生物数据挖掘, 植物系统发育和比较进化基因组学

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通过寻找MOTIF和Domain来分析蛋白质的功能  

2010-04-20 19:24:28|  分类: 生物信息学 |  标签: |举报 |字号 订阅

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http://ggene.cn/html/protocol/tool/20081214/3065.html

结构域是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,一条多肽链在这个域范围内来回折叠,但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。通常由 50-300个氨基酸残基组成,其特点是在三维空间可以明显区分和相对独立,并且具有一定的生物功能如结合小分子。模体或基序(motif)是结构域的亚 单位,通常由2~3二级结构单位组成,一般为α螺旋、β折叠和环(loop)。



对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等;较大的蛋白质分子或亚基其三 级结构一般含有两个以上的结构域,即多结构域的,其间以柔性的铰链(hinge)相连,以便相对运动。结构域有时也指功能域。一般,功能域是蛋白质分子中 能独立存在的功能单位,它可以是一个结构域也可以是由两个或两个以上结构域组成。 

结构域的基本类型有全平行α螺旋结构域,平行或混合型β折叠片结构域,反平行β折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域等4种。

domain:指蛋白质超二级结构中一些氨基酸残基序列组成的具体特定构型的空间结构,它的含义较广些。它是受体与配体结合的结构基础之一
Motif指Domain中那些与核酸结合的结构,如亮氨酸拉链等。这种结构多存在于反式转录因子中

PROSITE:http://cn.expasy.org/tools/scanprosite/ 是专门搜索蛋白质Motif的数据

库,其中signature seqs是最重要的motif信息

B. Domain:若干motif可形成一个Domain,每个Domain形成一个球形结构,Domain与Doma

in之间通常像串珠一样相连。

Pfam: http://www.sanger.ac.uk 可以搜索某段序列中的Domain,并以图形化表示出来。

这个数据库非常重要。用法:在搜索栏中输入蛋白的swissprot的序列号。

CDD: NCBI搜索时在每个蛋白质Link旁都有Blink,Domains两个链接。Domains可以直接看

到这个蛋白的确定的结构域。如果要在CDD数据库寻找Domain信息,则可进入Blink链接,

再进行CDD搜索,就可以了。看Domain的详细信息可以到:http://www.ebi.ac.uk/interp

ro/ 上进行搜索查看。

几个蛋白质结构名词

必需氨基酸和非必需氨基酸

食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化,分解成氨基酸才能被人体吸收利用,人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。

必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。

非 必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸,而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到,不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨 酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙 氨酸的需要量。

蛋白质的结构

蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构,而且与其特定的空间结构密切相关。异常 的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失,甚至会导致疾病,疯牛病,Alzheimer's 症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。蛋白质如何在细胞内正确地折叠?为什么这个过程有时会失败?过去四十年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂 被缓冲液稀释后变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研 究,尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意 义。

肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。

超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif).在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

二硫键(disulfide bond):通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力(van der Waals force):中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

α- 螺旋(α-helix):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基 (第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨 基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都 垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。

β-转角(β-turn):也是多肽链中 常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上 的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间 形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。



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